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77、常用 来解释ATP合酶的作用机理。
参考答案和解析
1、ATP合酶的结构ATP合成酶，又称F1F0 ATP酶或H＋－ATP酶，它是生物体能量转换的核心酶。广泛存在于线粒体、叶绿体及原核细胞中。不同来源的ATP合成酶的组成和结构大致相同，都是由突出于膜外的F1亲水性头部和嵌于膜内的F0疏水性基部二部分组成。F1由5种多肽组成α3β3γδε复合体，具有三个ATP合成的催化位点。F1头部由多个亚基组成，例如牛心线粒体F1头部由3a、3 ß、1γ、1ε、1δ组成。3个a亚基和3个ß亚基交替排列成橘瓣状，ß亚基上具有ATP的结合位点，可催化ATP合成或分解；γ与ε亚基位于a、ß亚基中间的下侧，它们二者的亲和力较强，组成“转子”结构，通过转子旋转调节3个ß亚基催化位点的开放和关闭。F0由三种多肽组成ab2c12复合体，嵌入内膜 。F0是嵌合在内膜上的一组疏水蛋白复合体，形成了一个跨膜的亲水通道。细菌的F0由1a、2b、12c共同组成。12个c亚基围绕F1头部形成一个环行结构，1个a亚基，2个b亚基排在c亚基环的外侧，2个b亚基顶部结合有δ亚基，由此1a、2b、1δ共同组成了一种“定子”结构。“定子”在一侧将α3β3 与F0连接起来并保持在固定的位置。F0的作用就是将跨膜质子驱动力转换成扭力矩，驱动“转子”旋转。F1头部和F0基部通过“转子”和“定子”构成一个整体。在合成或水解ATP的过程中，“转子”在通过F0的H+流推动下旋转，依次与3个β亚基作用，调节β亚基催化位点的构象变化；“定子”在一侧将α3β3与F0连接起来。F0的作用之一，就是将跨膜质子动力势转换成扭力矩，推动“旋子”旋转。2、ATP合酶的作用机理关于ATP酶的作用机制，目前共认的是由美国生物化学家博伊（Boyer）提出的ATP合成酶的结合变化和旋转催化机制。ATP合酶在质子动力势推动下，产生构象的改变，改变与底物的亲和力，催化ADP与Pi形成ATP。F1具有三个催化位点，三个催化位点的构象不同，L构（loose），T构象（tight），O构象（open）。ATP合成酶与核苷酸的结合是按照结合变化基质进行的，即在任一时刻，F1上3个β催化亚基的构像总是不同的，与核苷酸结合也不一样，每个催化位点与核苷酸的结合按顺序经过三种构象状态：紧密结合态(T态) β-ATP、松散结合态（L态）β-ADP和空置状态（不与任何核苷酸结合的O态）。在ATP合成过程中，3个β催化亚基的构象发生顺序变化，每一个催化亚基要经过3次构象改变才催化合成1个ATP分子。质子驱动力引起中央轴r亚基旋转，它依次与每个β亚基相结合。这种旋转产生一种协同性的构象改变，其中ADP和Pi与β2结合，在较少能量变化情况下，ADP和Pi形成ATP；在质子流推动下，α3β3亚基相对于“转子”旋转120°，3个β亚基随即发生构象改变，使β亚基对ATP、ADP和Pi的亲和力产生变化，从而引起ATP从β上释放出来。空出的结合位点又可与新的ADP和Pi结合。也就是说，β-ATP位点转换成β-空缺构象，并且ATP解离；β-ADP位点转化为β-ATP构象，并促使ADP+Pi缩合成ATP；β-空缺位点变成β-ADP构象，松散地结合来自溶剂中的ADP和Pi。
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